深入研究：超氧化物歧化酶 理化及生物学特性

　

 

超氧化物歧化酶

(superoxide dismutase，SOD)

　　超氧化物歧化酶

(SOD)是目前研究得最深入、应用得最广泛的一种酶类自由基清除剂。

　

　

1.种类、结构及分布

　　

1968 年，美国人 McCord

 

在

Fridovich 指导下，从牛红细胞中提取 Cu·Zn 的酶蛋白质，并发现它

能催化

O2-·歧化，所以把这种酶蛋白命名为超氧化物歧化酶，英文简称为 SOD。

　　

SOD 存在于几乎所有靠氧呼吸的生物体内，包括细菌、真菌、高等植物、高等动物和人体中。SOD 是一

类含金属的酶，按其所含金属辅基不同可分为含铜锌

SOD(Cu·Zn-SOD)、含锰 SOD(Mn-SOD)和含铁

SOD(Fe-SOD)3 种。

　　含铜锌金属辅基的

Cu·Zn-SOD 是最为常见的一种酶，主要存在于真核细胞的细胞质中或高等植物的

叶绿体基质、类囊体内以及线粒体膜间隙中。在动物血液、牛肝、猪肝、牛心、豌豆、麦叶等动植物组织中均有

存在，是目前应用最广泛的一类酶。该酶由两条肽链组成，每条肽链含有铜、锌原子各一个，活性中心的核

心是铜。

　　

Fe-SOD 主要存在于原核细胞中，一些真核藻类甚至高等植物如银杏、柠檬、番茄等组织内也有存在。

此酶也由两条肽链组成，一般每个二聚体含有一个铁原子。

　　

Mn-SOD 主要存在于原核细胞和真核细胞的线粒体中，在植物的叶绿体基质、类囊体内也会存在，在

人体肝脏中含量较高。此酶的纯品呈粉红色，由两条或四条肽链组成。

　

　

2.理化及生物学特性

　　

SOD 属酸性蛋白酶，对 pH、热和蛋白酶水解等反应比一般酶稳定。又由于 SOD 属于金属酶，其性质

不仅取决于蛋白质，还取决于结合到活性部位的金属离子。三类

SOD 的活性中心都含有金属离子。如采用

物理或化学方法除去金属离子，则酶活丧失

;如重新加上金属离子，则酶活又恢复。

　　不同来源的

Cu·Zn-SOD 具有较高的同源性，它们的物化特性也很相似，据推测它们可能由同一原始

酶进化而来。不同来源的

Mn-SOD 和 Fe-SOD 也具有相似的物理性质和较高的同源性，它们可能由另一原

始酶进化而成。

　　

SOD 是生物体内防御氧化损伤的一种十分重要的金属酶，对氧自由基有强烈清除作用，特别对于超

氧阴离子

(O2-·)  

，

SOD 可将其催化歧化而生成 H2O2 和 O2，故 SOD 又称为清除超氧阴离子自由基的特

异酶。

　　

3.SOD 的生理功能及应用

　　

SOD 作为功能性食品基料的生理功能主要有以下几方面。