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            关于 SOD:肾上腺素自氧化法测定植物

SOD 酶活性    

超氧化物歧化酶

(SuperoxideDismutase,ECl.15.1.1,简称 SOD)是一种广泛存在

于动植物、微生物中的金属酶,它催化超氧阴离子自由基

·O2-发生歧化反应,从而清除

·O2-。有氧生物体在生物进化过程当中,相应地进化成一套行之有效的清除活性氧的保护
网络。植物体内有效清除活性氧的酶促解毒系统包括

SOD、抗坏血酸过氧化物酶(APX)、过

氧化氢酶

(CAT)、谷胱甘肽过氧化物酶(GPX)、谷胱甘肽还原酶(GR)、脱氢抗坏血酸酶

(DHAR)等。SOD 作为植物抗氧化系统的第一道防线,清除细胞内过量的超氧阴离子自由

(·O2-),它能催化植物体内分子氧活化的中间产物超氧物阴离子自由基的歧化反应,而

生成氧分子和过氧化氢。生物体内的超氧阴离子

(·O2-)

——

是对体内重要生物大分子

脂类和

蛋白质产生氧化和降解作用的一种有害物质,从而对细胞产生毒性。研究者于

1938 年首次

从牛的血红细胞中分离出含铜离子的蛋白质

(最初定名为血铜蛋白 Hemocuprein),并发

现该蛋白有催化超氧阴离子自由基

(·O2-)发生歧化反应的功能,因此命名为超氧化物歧化

酶。

  按金属辅基成分的不同可分成

3 种类型。最常见的一种含有铜锌金属辅基(CuZn-

SOD),主要存在于真核细胞的细胞质中,在高等植物的叶绿体基质、类囊体内以及线粒体
膜间隙也有存在,

CuZn-S0D 酶蛋白的分子量约为 3.2×104,纯品呈蓝绿色,每个酶分

子由

2 个亚基通过非共价键的疏水基相互作用缔合成二聚体。每个亚基(肽链)含有铜、锌原

子各一个,活性中心的核心是铜。第二种含有锰离子

(Mn-SOD),主要存在于真核细胞的线

粒体和原核细胞中,在植物的叶绿体基质和类囊体膜上也有存在,纯品呈粉红色,由

4 条

2 条肽链组成。第三种是 Fe-S0D,过去一直认为只存在于原核细胞中,近来发现有一些

真核藻类甚至某些高等植物中也有存在。

Fe-SOD 纯品呈黄色或黄褐色,由 2 条肽链组成,

多数情况下每一个二聚体中含有一个

Fe 原子。

  改进的肾上腺素自氧化法测定植物

SOD 酶活性